home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9409c.zip / M9490465.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-09-19  |  4KB  |  57 lines
  1.        Document 0465
  2.  DOCN  M9490465
  3.  TI    Pepstatin A: polymerization of an oligopeptide.
  4.  DT    9411
  5.  AU    Mothes E; Shoeman RL; Traub P; Max-Planck-Institut fur Zellbiologie,
  6.        Ladenburg, Germany.
  7.  SO    Micron. 1994;25(2):189-217. Unique Identifier : AIDSLINE MED/94332557
  8.  AB    Pepstatin A, a pentapeptide with the molecular weight of 686, is a
  9.        naturally occurring inhibitor of aspartyl proteases secreted by
  10.        Streptomyces species. Above a critical concentration of 0.1 mM at low
  11.        ionic strength and neutral pH, it can polymerize into filaments which
  12.        may extend over several micrometers. After negative staining, these
  13.        filaments show a helical substructure with characteristic diameters
  14.        ranging from 6 to 12 nm. Selected images at higher magnification suggest
  15.        the filaments are composed of two intertwined 6 nm strands. This is in
  16.        agreement with the optical diffraction analysis which additionally
  17.        established a periodic pitch of 25 nm for the helical intertwining.
  18.        Rotary shadowing of the pepstatin A filaments clearly demonstrated the
  19.        right-handedness of the helical twist. In physiological salt solution or
  20.        at higher concentrations of pepstatin A, a variety of higher order
  21.        structures were observed, including ribbons, sheets and cylinders with
  22.        both regular and twisted or irregular geometries. Pepstatin A can
  23.        interact with intermediate filament subunit proteins. These proteins
  24.        possess a long, alpha-helical rod domain that forms coiled-coil dimers,
  25.        which through both hydrophobic and ionic interactions form tetramers
  26.        which, in turn, in the presence of physiological salt concentrations,
  27.        polymerize into the 10 nm intermediate filaments. In the absence of
  28.        salt, pepstatin A and intermediate filament proteins polymerize into
  29.        long filaments with a rough surface and a diameter of 15-17 nm. This
  30.        polymerization appears to be primarily driven by nonionic interactions
  31.        between pepstatin A and polymerization-competent forms of intermediate
  32.        filament proteins, resulting in a composite filament.
  33.        Polymerization-incompetent proteolytic fragments of vimentin, lacking
  34.        portions of the head and/or tail domain, failed to copolymerize with
  35.        pepstatin A into long filaments under these conditions. These peptides,
  36.        as well as bovine serum albumin, were found to stick to the surface of
  37.        pepstatin A filaments, ribbons and sheets. Independent evidence for
  38.        direct association of pepstatin A with intermediate filament subunit
  39.        proteins was provided not only by electron microscopy but also by UV
  40.        difference spectra. Pepstatin A loses its ability to inhibit the
  41.        aspartyl protease of the human immunodeficiency virus type 1 following
  42.        polymerization into the higher order structures described here. The
  43.        amazing fact that pepstatin A can spontaneously self-associate to form
  44.        very large polymers seems to be a more rare event for such small
  45.        peptides. The other examples of synthetic or naturally occurring
  46.        oligopeptides discussed in this review which are able to polymerize into
  47.        higher order structures possess a common property, their hydrophobicity,
  48.        often manifested by clusters of valine or isoleucine residues.(ABSTRACT
  49.        TRUNCATED AT 400 WORDS)
  50.  DE    Comparative Study  Intermediate Filament Proteins/*METABOLISM
  51.        Microscopy, Electron  Pepstatins/CHEMISTRY/*METABOLISM
  52.        Polymers/*METABOLISM  JOURNAL ARTICLE  REVIEW  REVIEW, TUTORIAL
  53.  
  54.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  55.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  56.  
  57.